Na této stránce se právě pracuje.

Prosíme, needitujte tuto stránku, dokud je zde tato zpráva, abyste se vyhnuli editačním konfliktům. V případě potřeby vyhledejte v historii vkladatele a kontaktujte jej. Děkujeme.

---

Tato šablona je určena pro krátkodobé užití v řádu hodin. Pokud od poslední editace uplynula doba delší než 2 dny, neváhejte ji odstranit.

Smíšená inhibice je druh inhibice enzymů, kdy se inhibitor může na enzymnavázat ať už na něj je nebo není napojený substrát, ale substrát má k jednomu ze stavů větší agfinitu než ke druhému.^[1]

Jako „smíšená“ se tato inhibice označuje, protože spojuje prvky kompetitivní inhibice, kde se inhibitor nůže navázat pouze, když není navázaný substrát, a akompetitivní inhibice, kde se inhibitor může navázat jen když je na enzym navázán i substrát. Pokud se inhibitor na enzym navazuje se stejnou účinností, ať už substrát je, nebo není navázán, pak jde o nekompetitivní inhibici;^[1][2] nekompetitvní inbici lze tak považovat za zvláštní případ smíšené inhibice.

Při smíšené inhibici se inhibitor váže na alosterické místo, tedy mimo aktivní místo , kam se navazuje substrát; ne všechny inhibitory navazující se na alosterická místa jsou ale smíšené inhibitory. ^[1]

Smíšená inhibice může vyvolat:

• Pokles zdánlivé afinity enzymu vůči substátu (zdánlivá hodnota Km se zvyšuje) - v&nbsppřípadech, kdy se inhibitor přednostně váže na volný enzym; tento způsob je blíže akompetitivní inhibici.
• Nárůst zdánlivé afinity enzymu vůči substrátu (Km se zdánlivě snižuje) - jestliže se inhibitor přednostně váže na komplex enzym-substrát; tento způsob je blíže akompetitivní inhibici.

V obou případech klesá maximální rychlost reakce (${\displaystyle V_{max}^{\text{app}}<V_{max}}$).^[3]

Z matematického hlediska nastává smíšená inhibice, pokud jsou oba parametry α a α’ v rovnici Michaelise-Mentenové (orvní odpovídá kompetitivní a druhý akompetitivní inhibici) jsou oba větší než 1.

Jestliže platí α = α’, pak nastává nekompetitivní inhibice, kde se ${\displaystyle V_{max}^{app}}$ snižuje a ${\displaystyle K_{m}}$ nemění. Takovéto inhibice jsou neobvyklé.^[3]

V biologii

Při glukoneogenezi přeměňuje cystolická fosfoenolpyruvátkarboxykináza za přítomnosti guanosintrifosfátu oxalacetát na fosfoenolpyruvát. Tato reakce se vyskytuje pouze v glukoneogenezi. Cystolická fosfoenolpyruvátkarboxykináza je regulována genisteinem, isoflavonem nacházejícím se v řadě rostlin.^[4]